👈 فروشگاه فایل 👉

پاورپوینت پروتئین

ارتباط با ما

... دانلود ...

پاورپوینت پروتئین

لینک دانلود و خرید پایین توضیحات

دسته بندی : پاورپوینت

نوع فایل :  powerpoint (..ppt) ( قابل ويرايش و آماده پرينت )

تعداد اسلاید : 80 اسلاید

 قسمتی از متن powerpoint (..ppt) : 

پروتئین:

پروتئينها ماكروملكولهايي هستند كه تمام اعمال مهم در ارگانيسم ها را انجام مي دهند از جمله اين اعمال انجام واكنشهاي بيوشيميايي ، انتقال مواد غذايي و تشخيص و انتقال پيامها است.

ساختار اول: پروتئينها از بهم پيوستن اسيدهاي آمينه توسط پيوندهاي پپتيدي به صورت يك زنجيره بوجود مي آيند.

- پروتئينها از نظر طول زنجيره (از 30 تا بيش از 30000 اسيد آمينه) و همچنين ترتيب قرار گرفتن اسيدهاي آمينه ، با هم متفاوت هستند.

در طول 30 سال گذشته ساختمان بيش از 14000 پروتئين شناخته شده است و توالي بيش از 600000 پروتئين مشخص شده است.

اولين نتايج ساختماني بلور نگاري روي پروتئين هاي كروي در 1958 براي ميوگلوبين گزارش شد .

ساختار دوم پروتئین ها:

مارپيچ آلفا :

- مارپيچ آلفا از عناصر كلاسيك ساختمان پروتئين است كه اولين بار در 1951 توسط پائولينگ توصيف شد. او پيشگويي كرد كه اين ساختمان بايد پايدار و از نظر انرژ ی در پروتئين مناسب باشد.

- در مارپيچ آلفا در هر دور 3.6 واحد اسيدآمينه دارد با پيوند هاي هيدورژني بين گروه كربونيل باقيمانده (واحد) n وگروه آمينو باقيمانده (واحد) n+4 .

بنابراين هم ه گروه هاي آمينو و كربونيل به استثناي اولين آمينو و آخرين كربونيل در انتهاي مارپيچ با هم پيوند هيدروژني دارند. در نتيجه انتهاي مارپيچ آلفا قطبي هستند و اغلب در سطح پروتئين يافت مي شوند.

مارپيچ هاي آلفا كه در پروتئين ها مشاهده مي شوند اغلب راستگرد هستند. گاهي قطعات كوچك (3 تا 5 باقيمانده) از مارپيچ هاي آلفا ی چپگرد مشاهده مي شود.

- هم ه پيوند هاي هيدروژني در يك مارپيچ آلفا در يك جهت هستند به دليل آنكه واحد هاي پپتيدي در يك جهت در طول محور مارپيچ دنبال هم قرار گرفته اند.

پيوند هيدروژني گروه فسفات به انتهاي آمينوي يك مارپيچ آلفا

اثر كلي يك دو قطبي خالص براي مارپيچ هاي آلفا اين است كه يك بار مثبت جزئي درانتهاي آمينو و بار منفي جزئي در انتهاي كربوكسي مارپيچ آلفا دارد. اين بار براي جذب ليگاند هاي با بار مخالف و ليگاندهاي با بار منفي بويژه آنهايي كه داراي گروه فسفات هستند و معمولاُ به انتهاي نيتروژن مارپيچ آلفا وصل مي شوند اثر دارد.

- مشاهده شده است كه زنجيره هاي جانبي مختلف تمايل ضعيف اما معيني براي حضور در مارپيچ آلفا يا عدم حضور در آن دارند. بنابراين آلانين، گلوتاميك اسيد، لوسين و متيونين تشكيل دهنده هاي خوب مارپيچ آلفا هستند در حاليكه پرولين، گلايسين، تايروزين و سرين از اين نظر بسيار ضعيف هستند. چنين تمايلاتي براي هر تلاش اوليه براي پيشگويي ساختمان دوم از توالي اسيدهاي آمينه نقطه مركزي هستند اما به اندازه كافي قوي نيستند كه پيشگويي دقيقي را باعث شوند.

- عمومي ترين مكان براي مارپيچ هاي آلفا در ساختمان پروتئين در طول سطح خارجي پروتئين است كه يك سمت از مارپيچ به طرف حلال و سمت ديگر به طرف آبگريز داخلي پروتئين است. بنابراين با 3.6 اسيدآمينه در هر دور تمايلي براي زنجيره هاي جانبي به تغيير از آبگريز به آبدوست با تناوب سه يا چهار اسيد آمينه وجود دارد. هر چند اين گرايش بعضي مواقع در توالي اسيدهاي آمينه مشاهده ميشود اما به اندازه كافي براي پيشگويي ساختمان به تنهايي كافي نيست. زيرا اسيد آمينه هايي كه به سمت محلول هستند ميتوانند آبگريز باشند و به علاوه مارپيچ هاي آلفا ميتوانند بطوركامل در داخل پروتئين يا كاملاً در معرض حلال باشند .

صفحات بتا

دومين عنصر ساختماني اصلي كه در پروتئين هاي كروي پيدا ميشود صفحات بتا هستند. اين ساختمان از تركيب چندين منطقه زنجير پلي پپتيدي ساخته شده است .

- بر خلاف مارپيچ آلفا كه از يك منطقه پيوسته ساخته شده است. اين مناطق، رشته هاي بتا ، معمولاً 5 تا 10 اسيد آمينه طول دارند. اين رشته هاي بتا در مجاور يكديگر رديف ميشوند بطوريكه پيوند هاي هيدروژني ميتوانند بين گروه هاي كربونيل يك رشته بتا و گروه هاي آمينوي روي رشته مجاور و بر عكس تشكيل شود.

👇محصولات تصادفی👇

دانلود پاورپوینت جذب اتمی نمونه سوال عربی هفتم نوبت اول پاورپوینت در مورد نقص ايمني ارثي و اكتسابي دانلود پاورپوینت جایگاه رنگ در بازاریابی و تبلیغات دانلود پاورپوینت کاربرد جوش مقاومتی در صنعت